Vilka byggstenar används när ett protein bildas
Proteinstruktur
Strukturen till en protein, kallat proteinstrukturen, existerar många nödvändig både på grund av dess attribut samt dess funktion. Proteinstrukturer existerar många komplicerade. Ribosomen tillverkar ifrån start bara enstaka utdragen kedja från aminosyror, liksom binds ihop ett efter enstaka från peptidbindningar.
Processen såsom kedjan sedan genomgår på grund av för att hitta den struktur inom vilken proteinet kunna fyllning sin funktion existerar även många komplicerad samt kallas proteinveckning.[1]
Strukturnivåer
[redigera | redigera wikitext]Aminosyrakedjan (även kallad polypeptidkedjan) såsom en protein består från viks mot enstaka bestämd tredimensionell struktur.
Den slutliga formen bestäms från ordningen vid aminosyrorna.
I ribosomerna översätts den genetiska koden för kroppens viktigaste byggstenar, proteinernaFormen såsom en protein naturligt viks mot kallas till dess naturliga tillstånd. Formen äger ett kritisk innebörd till proteinets funktion.
Biokemister talar ifall fyra nivåer från struktur på grund av en protein:
- Primärstruktur, ordningen vid aminosyrorna
- Sekundärstruktur, vikningar samt spiraler vilket uppstår från vätebindningar mellan olika kedjedelar.
- Tertiärstruktur, den omfattande formen hos ett proteinmolekyl samt förhållandet mellan dem olika sekundärstrukturerna.
- Kvartärstruktur, flera polypeptidkedjor.
Proteinets huvudsakliga struktur
[redigera | redigera wikitext]Den huvudsakliga strukturen till proteiner existerar ordningen vid aminosyrorna likt finns tillsammans.
för att avgöra en proteins huvudsakliga struktur existerar alltså för att att ge ett namn till någon eller något varenda aminosyra inom ordning ifrån start mot slut. Denna struktur anger proteinets exakta kemiska uppbyggnad.
Konventionen på grund av för att besluta ordningen vid aminosyror existerar för att N-terminalen (änden tillsammans med enstaka fri amingrupp) existerar mot vänster samt C-terminalen (änden tillsammans ett fri karboxylgrupp) mot motsats till vänster.
Den huvudsakliga strukturen hålls ihop från kovalenta peptidbindningar såsom skapas beneath proteinsyntesen.
Medan primärstrukturen mot massiv sektion bestämmer proteinets 3d struktur, existerar detta många svårt för att enbart tillsammans med hjälp från primärstrukturen räkna ut sekundär- samt tertiärstrukturen, eftersom detta existerar därför flera processer vilket bidrar mot för att producera dessa.
Man förmå dock gissa sig mot strukturen till enstaka sektion från kedjan angående man vet strukturen till ett liknande peptidkedja (homologistudier). Man kunna även förutsäga sekundärstrukturen på grund av vissa sekvenser tillsammans med hjälp från simuleringar.
Proteinets sekundära struktur
[redigera | redigera wikitext]Växelverkningar mellan olika delar från aminosyrakedjan ger upphov mot större, tydliga strukturer.
Proteiner försvarar kroppen mot infektionerDessa strukturer utgör proteinets sekundärstruktur. Sekundärstrukturen visar hur olika delar från kedjan, enstaka bit ifrån varandra, sitter ihop. Dock beskriver den ej deras faktiska 3d positioner; detta behöver man tertiärstrukturen på grund av för att känna till.
Det finns numeriskt värde primära sekundärstrukturer: alfa-helixar samt beta-flak, såsom båda uppstår vid bas från vätebindningar.
Egenskaperna hos primärstrukturen existerar ett från dem bidragande faktorerna liksom avgör vilka sekundärstrukturer likt uppstår. enstaka viss sekundärstruktur kunna inträffa vid flera olika ställen inom en protein, samt aminosyraavsnitt tillsammans med helt olika primärstruktur kunna ge upphov mot liknande sekundärstrukturer.
Alfa-helixar
[redigera | redigera wikitext]Alfa-helixar existerar den vanligaste sekundärstrukturen.
Aminosyrekedjan ”snurras” samt skapar enstaka spiral. varenda varv inom denna spiral innehåller normalt 3,6 aminosyror. Skapandet från alfa-helixar existerar spontant samt stabiliseras från vätebindningar. Olika aminosyror ingår inom alfa-helixar tillsammans med olika sannolikhet. inom vissa fall existerar aminosyrornas sidokedjor (R-grupper) inom vägen på grund av varandra således för att enstaka alfa-helix ej förmå bildas, sålunda kallade steriska hinder.
Aminosyran prolin ingår normalt ej inom alfa-helixar vid bas från dess begränsade rörlighet, medan aminosyran glycin å andra sidan existerar således extremt lättrörlig för att den ej heller ofta deltar inom alfa-helixar.
Beta-flak
[redigera | redigera wikitext]Medan ett alfa-helix består från ett enskild linjär lag från aminosyror således består betaflak från numeriskt värde alternativt fler olika delar från sträckor tillsammans med åtminstone 5-10 aminosyror.
Betaflak bildas från för att olika delar från aminosyrekedjan binds mot varandra. Vikningen samt placeringen från sträckor från proteinets grundstomme (proteinet borträknat sidokedjorna) bredvid varandra på grund av för att skapa beta-flaket skapas genom vätebindningar.
Sträckorna såsom beta-flaket består från är kapabel antingen existera parallella alternativt anti-parallella.
inom parallella flak fortsätter något som ligger nära eller är i närheten peptidkedjor inom identisk riktning, medan inom anti-parallella flak existerar något som ligger nära eller är i närheten länkar som är kopplade samman ofta för att binda eller säkra något arrangerade åt motsatt håll.
Loopar samt random coils
[redigera | redigera wikitext]Alfa-helixar samt beta-flak binds ihop från korta segment från tydliga loopar, var aminosyrakedjan svänger tvärt, alternativt random coils, liksom existerar mer ostrukturerade.
detta finns flera olika loopstrukturer, vilket även dem stabiliseras från vätebindningar.
Proteinets tertiära struktur
[redigera | redigera wikitext]Med en proteins tertiära struktur menas den fullständiga 3d strukturen från proteinet. Inkluderat inom denna skildring existerar dem rumsliga förhållandena olika sekundärstrukturer besitter mot varandra inom enstaka polypeptidkedja samt hur dessa sekundärstrukturer själva hör ihop tillsammans den 3d formen från proteinet.
Sekundärstrukturer från proteiner bildar ofta bestämda områden. Därför beskriver tertiärstrukturerna relationen från olika områden mot varandra inom en protein. sådana kombinationer från mot modell sekundärstruktur vilket existerar väldigt typiska samt förekommer inom flera olika proteiner, kallas ibland till strukturmotiv (eng. Structural motif).
Denna struktur skapas från flera olika krafter.
Den främsta kraften existerar hydrofoba interaktioner dock vätebindningar, elektrostatiska interaktioner, van der Vaals-krafter samt svavelbryggor agerar även ett roll (se nedan).
Proteinets kvartära struktur
[redigera | redigera wikitext]Många proteiner innehåller numeriskt värde alternativt flera proteinkedjor (polypeptidkedjor) likt hålls ihop från identisk icke-kovalenta krafter likt stabiliserar tertiärstrukturerna inom proteiner.
Dessa aminosyror förs ut i blodomloppet, tas upp av cellerna via cellmembranet och används till att tillverka kroppens egna proteinerdem existerar alltså ihopsättningar från mer än ett proteinmolekyl, alternativt monomer. Proteiner tillsammans flera proteinkedjor kallas till oligomeriska proteiner, alternativt multimerer.
Strukturen liksom formas från sammansättningen från dem olika proteinkedjorna kallas på grund av kvartärstrukturen. Oligomeriska proteiner kunna bestå från flera identiska polypeptidkedjor alternativt flera olika sådana.
Proteiner tillsammans med identiska underenheter kallas homooligomerer, medan proteiner tillsammans med flera olika polypeptidkedjor kallas på grund av heterooligomerer.
Proteiner klassificeras vanligtvis inom numeriskt värde större grupper:
De fibrösa proteinerna kännetecknas från långa, raka länkar som är kopplade samman ofta för att binda eller säkra något.
dem existerar passiva strukturelement, inom mot modell kalufs, naglar samt bindevävnad). Fibrösa proteiner ger styrka samt flexibilitet, existerar svåra inom dricksvatten samt äger till detta mesta bara enstaka enda sekundärstruktur.
De globulära proteinerna bildar klotformade molekyler samt existerar "aktiva" proteiner (till modell enzymer, transportproteiner).
Globulära proteiner löser sig inom dricksvatten samt äger vanligtvis flera olika sekundärstrukturer.
Krafter såsom kontrollerar proteinstrukturen
[redigera | redigera wikitext]Vätebindningar
[redigera | redigera wikitext]Polypeptider innehåller flera elektronegativa atomer både tillsammans samt utan bundna väteatomer, både inom grundstommarna samt inom R-grupperna (sidokedjorna).
ett elektronegativ atom vilket saknar en väte kunna forma ett vätebindning mot enstaka väteatom såsom existerar bunden mot enstaka ytterligare elektronegativ atom, därför för att vätet inom viss mån binds mot båda dem elektronegativa atomerna. enstaka sådan elektronegativ atom existerar syre, såsom även finns tillsammans tillsammans väte inom vattnet runt proteinet.
Antikroppar är stora, specialiserade proteinmolekylerVätebindningar sker därför ej bara inom samt mellan polypeptidkedjor utan även tillsammans med detta omgivande mediet. dem andra numeriskt värde atomslagen likt förmå ge upphov mot vätebindningar existerar fluor samt kväve, varav den sistnämnda existerar ganska vanlig inom biokemin.
Hydrofoba krafter
[redigera | redigera wikitext]Proteiner består från aminosyror likt innehåller antingen hydrofila alternativt hydrofoba R-grupper.
enstaka hydrofil (vattenälskande) lag existerar polär samt interagerar tillsammans med fördel tillsammans vattnet samt andra relaterade till poler eller motsatser grupper, medan ett hydrofob, vattenavstötande, assemblage existerar opolär samt energimässigt gynnas från för att interagera tillsammans med andra opolära grupper. Dessa interaktioner agerar den största rollen inom formandet från proteinstrukturen.
Hydrofoba grupper återfinns oftast vid proteinets insida, var dem ej interagerar tillsammans vattnet.
Livsmedel med hög proteinhalt är kött, fisk, ägg, bönor och nötterDessa krafter begränsar vilka tänkbara former en protein är kapabel böjas mot.
Elektrostatiska krafter
[redigera | redigera wikitext]Det finns även elektrostatiska krafter, detta önskar yttra krafter mellan samt inom laddningar samt dipoler. Exempelvis understödjer reaktioner mellan olikt laddade R-grupper proteinveckning. detta sker även interaktioner mellan joniserade R-grupper samt vattenmolekylen, såsom existerar enstaka dipol, samt även detta påverkar formen vid proteinet.
van der Waals-krafter
[redigera | redigera wikitext]Det finns både attraherande samt repulsivaLondonkrafter liksom bestämmer proteinvikning. Londonkrafter existerar många svaga, dock detta enorma antalet sådana interaktioner såsom finns inom stora proteinmolekyler utför för att dem påverkar proteinets utformning.
Vad äger strukturen på grund av betydelse?
[redigera | redigera wikitext]Proteiner besitter olika funktioner för att fyllning, modell vid detta existerar för att reagera tillsammans med andra ämnen. Därför besitter formen massiv innebörd på grund av dess funktion.
Enligt Livsmedelsverket [5] bör 10-20 % av dagsbehovet av kalorier komma från protein, däremot bör protein intaget per dag ligga på 1,5-2 g per kilo/kroppsviktangående en protein ej får den form eller gestalt vilket den skall äga på grund av sin arbetsuppgift kommer proteinet ej för att passa på grund av detta enzym den kodar till samt därmed kommer reaktionen tillsammans med andra ämnen antingen ej för att ske överhuvudtaget alternativt ej vid riktig sätt. detta existerar alltså formen vid proteinet liksom ger den egenskaperna för att behärska binda särskilt mot vissa molekyler, exempelvis enzymer, samt detta är kapabel jämföras tillsammans med ett pusselbit var enstaka precis formad protein är kapabel passa in hos enzymet.
dem flesta enzymerna existerar dock flexibla samt ej fasta vilket innebär för att dem kunna justera sin form eller gestalt efter den reaktiva delen från proteinet såsom enzymet skall binda mot. Beroende vid hur aminosyrasekvensen ser ut får proteinet specifika funktioner den kunna utföra. Aminosyrorna samt miljön proteinet existerar syntetiserad inom ger proteinet dess struktur.
Det finns flera bioinformatiker samt andra vetenskapsman liksom sysslar tillsammans med för att producera proteiner vid konstgjord väg. Dessa jobbar tillsammans för att undersöka vilken struktur en protein kommer för att erhålla alternativt vilket protein vilket behövs till för att erhålla ett viss form eller gestalt.
Även angående numeriskt värde proteiner besitter identisk primärstruktur förmå dem erhålla olika attribut ifall deras sekundär- samt tertiärstrukturer existerar olika från någon anledning. Även angående varenda protein teoretiskt förmå äga flera än ett form eller gestalt, ses enbart ett liksom dess ”riktiga” struktur, detta önskar yttra den struktur liksom ger proteinets dess önskade egenskap.
Många bekymmer är kapabel uppstå från felaktiga proteinstrukturer.
I vissa fall är aminosyrornas sidokedjor (R-grupper) i vägen för varandra så att en alfa-helix inte kan bildas, så kallade steriska hinderUtbytet från ett hydrofobisk aminosyra (V) mot enstaka hydrofil aminosyra (E) inom betakedjan från hemoglobin resulterar inom sickle cell-anemi. Denna förändring från enstaka enda aminosyra ändrar strukturen vid enzymet således resehandling många för att dess funktionalitet blir lidande, samt personen såsom drabbas blir många sjuk. en annat modell vid felvikta proteiner existerar prioner liksom existerar skyldiga mot bland annat galna ko-sjukan samt Creutzfeldt–Jakobs sjukdom hos människor.
Med hjälp från kraftfulla datorer försöker man idag förutspå vilken form eller gestalt en protein äger inom organismen utgående ifrån dess primärstruktur. ett vetenskapsman likt önskar producera en protein tillsammans vissa specifika attribut kunna utgå ifrån vilken form eller gestalt proteinet måste äga, samt låta enstaka datamaskin räkna ut enstaka primärstruktur vilket ger just den formen.
till för att öka beräkningshastigheten, samt ge gemene man ett tillfälle för att hjälpa mot nära forskningen äger Stanford University startat projektet Folding@home, vilket bland annat forskar ifall Alzheimer, cancer samt Parkinsons sjukdom